Białka

© - artykuł chroniony prawem autorskim autor: Jan Paweł Jastrzębski


                        Reklamy OnetKontekst

Białka, czyli peptydy są polimerami liniowymi. Oznacza to, że składają się z wielu identycznych lub podobnych elementów połączonych w jedną długą, nie rozgałęzioną nić (porównaj z polisacharydami). Poszczególnymi ogniwami, czyli monomerami polimeru tych czasem bardzo długich nici są aminokwasy.

Aminokwasy są jednymi z najważniejszych budulcowych związków organicznych organizmów żywych. Sama nazwa tej grupy związków określa najważniejsze i stałe elementy składowe każdej cząsteczki. Są to: grupa aminowa -NH2 (zasadowa) i karboksylowa –COOH (kwasowa). Centralnym elementem każdego aminokwasu jest węgiel alfa (Cα), do którego przyłączone są: grupa aminowa, grupa karboksylowa, wodór i reszta aminokwasowa:

Wyjątek od tej reguły stanowi prolina, której reszta aminokwasowa stanowi pierścień, który zaczyna się i kończy na węglu alfa.

W środowisku wodnym aminokwasy występują w postaci jonów:

  • w środowisku obojętnym jako jon amfoteryczny zawierający zjonizowaną grypę aminową do –NH3+ i karboksylową do –COO-
  • w środowisku kwasowym, gdzie jest dużo jodów wodoru przeważa forma kationowa –NH3+
  • w środowisku zasadowym przeważa forma anionowa –COO-

pH, w którym stężenie formy kationowej równe jest formie anionowej określa tak zwany punkt izoelektryczny aminokwasu i naturalnie również całego białka.

Reszta aminokwasowa może zawierać zwykły łańcuch węglowy (alifatyczny), siarkę (cysteina i metionina), grupę wodorotlenową (alanina), dodatkową grupę aminową (aminokwasy zasadowe) bądź karboksylową (aminokwasy kwasowe) lub pierścień aromatyczny (aminokwasy aromatyczne - hydrofobowe). Reszta aminokwasowa jest podstawą wszelkich podziałów aminokwasów (ze względu na budowę i właściwości fizykochemiczne) z wyjątkiem pochodzenia.

W przyrodzie powszechnie spotyka się 20 aminokwasów; inne, spotykane bardzo rzadko są ich odmianami, pochodnymi lub izomerami.
nazwa
symbole		 wzór chemiczny obraz 3D (powiększ) opis punkt
izoele- ktryczny [pI]
Alanina
Ala (A)		 obojętny, hydrofobowy, alifatyczny, endogenny, 6,11
Cysteina
Cys (C)		 obojętny, hydrofilowy, zawiera atom siarki i tworzy mostki siarczkowe między dwoma cystynami (utlenione cysteiny), endogenny, 5,05
Kwas asparaginowy
Asp (D)		 endogenny, 2,85
Kwas glutaminowy
Glu (E)		 endogenny, 3,15
Fenyloalanina
Phe (F)		 egzogenny, aromatyczny, 5,49
Glicyna Gly (G) endogenny, 6,06
Histydyna
His (H)		 względnie egzogenny, aromatyczny, tryplety histydynowe "łamią" strukturę helis, mogą wzmacniać struktury przestrzenne białek poprzez oddziaływania stackingowe (warstwowe) 7,60
Izoleucyna
Ile (I)		 egzogenny 6,05
Lizyna
Lys (K)		 egzogenny 9,60
Leucyna
Leu (L)		 egzogenny 6,01
Metionina
Met (M)		 egzogenny, zawiera atom siarki ale nie tworzy mostków 5,74
Asparagina
Asn (N)		 endogenny, 5,41
Prolina
Pro (P)		 endogenny, nazywany jest "łamaczem helis" - silnie utrudnia formowanie się helis i beta kartek, b. mały, nie posiada atomu asymetrycznego 6,30
Glutamina
Glu (Q)		 endogenny, 5,65
Arginina
Arg (R)		 względnie egzogenny 10,76
Seryna
Ser (S)		 endogenny, 5,68
Treonina
Thr (T)		 egzogenny 5,60
Walina
Val (V)		 egzogenny 6,00
Tryptofan
Trp (W)		 egzogenny, aromatyczny, 5,89
Tyrozyna
Tyr (Y)		 aromatyczny, 5,64

Tabela: Spis wszystkich 20 aminokwasów wchodzących w skład polipeptydów naturalnych

strona:    1    2    3    4    5    6  


Test:


Helisy należą do
a) struktur pierwszorzędowych
b) struktur czwartorzędowych
c) struktur trzeciorzędowych
d) struktury drugorzędowych
Rozwiązanie

Wiązania peptydowe
a) są płaskie
b) są różne w zależności od połączonych aminokwasów
c) mogą się rozgałęziać
d) powstają pomiędzy dwoma grupami karboksylowymi
Rozwiązanie

Albuminy to:
a) białka proste
b) chromoproteiny
c) aminokwasy
d) białka kurczliwe
Rozwiązanie


Zobacz inne artykuły:
• Cukry
• Lipidy
• Białka
• Kwasy nukleinowe

Tagi:




"