Reakcje enzymatyczne

© - artykuł chroniony prawem autorskim autor: Jan Paweł Jastrzębski


                        

Każdy enzym posiada tak zwane miejsce aktywne, czyli fizycznie określone miejsce na enzymie, w którym to zachodzi specyficzne wiązanie substratów i kataliza reakcji chemicznej. Miejsca aktywne (lub centra aktywne) specyficznie wiążą substraty, wobec tego budowa przestrzenna takiego centrum ma kluczowe znaczenie w aktywności katalitycznej enzymu. Miejsce takie może być wystającym wypustkiem na powierzchni enzymu (np. cytochrom C) lub zagłębieniem albo wręcz kieszonką, do której dostaje się substrat (eIF4E – czynnik inicjacji translacji u eukariontów) lub wręcz zamykającą się za substratem strukturą na kształt skrzynki (ATP-aza). Naturalnie oprócz kształtu bardzo ważną rolę gra ładunek elektryczny wokół centrum aktywnego, który działa jak magnez dla specyficznych substratów.

Koenzymy wiążąc się z apoenzymem zmieniają tak centrum aktywne enzymu, że staje się ono aktywne lub nieaktywne w zależności od specyfiki całego enzymu. Natomiast inhibitory najczęściej wiążą się z centrum aktywnym fizycznie je blokując (dlatego inhibitory bardzo często mają podobną budowę do specyficznego substratu danej reakcji enzymatycznej). Praktycznie każda reakcja biochemiczna i przemiana metaboliczna katalizowana jest przez jakiś enzym (naturalnie każdy inny rodzaj reakcji przez inny enzym). Specyficzna regulacja aktywności poszczególnych enzymów pozwala kontrolować różne szlaki metaboliczne.

Kontrola ta jest naturalnym procesem biologicznym każdego organizmu (np. produkcja jakiegoś hormonu będzie zatrzymywana jeżeli w organizmie znajduje się wystarczająca ilość tego hormonu, niedobór jakichś witamin (witaminy bardzo często są koenzymami) wpływa na zablokowanie pewnych procesów lub obniżenie ich efektywności (dlatego bardzo ważne jest spożywać odpowiednią ilość witamin), a ich nadmiar może wpłynąć na zbytnią intensywność niektórych przemian). Jednak w dzisiejszych czasach bardzo często sami regulujemy aktywność niektórych enzymów poprzez zażywanie lekarstw. Znaczna część antybiotyków jest inhibitorami enzymów warunkujących prawidłowe rozmnażanie się bakterii (np. penicylina blokuje enzym syntetyzujący polisacharydy budujące ścianę komórkową bakterii).

strona:    1    2    3    4  



Test:


Który związek chemiczny może być koenzymem:
a) jon wapna
b) hem
c) wszystkie wymienione
d) jon metalu
Rozwiązanie

Która definicja jest prawidłowa?
a) Apoenzym + holoenzym = koenzym
b) Koenzym + holoenzym = apoenzym
c) Apoenzym + koenzym = holoenzym
d) Nie ma prawidłowej definicji
Rozwiązanie

Enzymy:
a) nie ulegają rozkładowi enzymatycznemu
b) nie są wrażliwe na zmiany temperatur
c) rozkładane są przez amylazy
d) wrażliwe są na temperaturę
Rozwiązanie



Zobacz inne artykuły:
Metabolizm
Reakcje oksydo-redukcyjne
Reakcje endoenergetyczne i egzoenergetyczne
Reakcje enzymatyczne

Tagi: